2.2.5.Proteínas
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Características
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• Son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos.
• Son macromoléculas que están formadas por unidades más sencillas llamadas aminoácidos (en los seres vivos existen 20 tipos diferentes de aminoácidos) • Una proteína no es más que una o varias secuencias lineales de aminoácidos que se unen entre sí por enlace peptídico para originar un péptido o proteína. Fórmula esquemática de aminoácido (R es un radical de composición variable que distingue un aminoácido de otro). Imagen de dominio público, fuente: Wikipedia |
Estructura
La composición y forma de una proteína se define por cuatro niveles estructurales, cada uno de los cuales informa de la disposición espacial del anterior. Estos niveles estructurales son:
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Imagen de dominio público, autor:Court |
Nivel Primario (Estructura Primaria). Es el orden lineal de los aminoácidos en la cadena. Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a una proteína distinta. Nivel Secundario (Estructura Secundaria) Está determinada por la orientación espacial de la cadena lineal. Podemos distinguir dos modelos básicos: Configuración α (alfa) o helicoidal y Configuración β (beta) o de lámina plegada. Nivel Terciario (Estructura terciaria). Resulta del plegamiento espacial de la estructura secundaria. La estructura secundaria sufre dobladuras y plegamientos constituyendo figuras geométricas muy complicadas y específicas de cada proteína. La estructura final de una proteína depende de la secuencia inicial de aminoácidos, es decir, la estructura primaria condiciona la terciaria. La forma final que adquiere la proteína es la que necesita para realizar su función. Las estructuras terciarias más frecuentes son las globulares, en las que la proteína adopta formas esféricas, y las fibrilares con formas lineales. Las primeras son solubles en agua mientras las segundas son insolubles. Nivel Cuaternario (Estructura cuaternaria). La estructura cuaternaria se produce al unirse, por medio de enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas, las cuales encajan unas con otras formando la proteína completa. Todas las proteínas alcanzan, como mínimo, la estructura terciaria, y sólo una parte de ellas presentan estructura cuaternaria.
La hemoglobina, por ejemplo, está formada por la unión de cuatro cadenas polipeptídicas globulares. |
Entre las funciones que cumplen las proteínas cabe destacar las siguientes:
| Función | Descripción |
Ejemplos |
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| Estructural |
Forman estructuras celulares básicas en todas las células y organismos que sirven de protección o como soporte para otras biomoléculas y estructuras. |
Queratina (epidermis), Elastina (tendones), histonas (cromosomas). |
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| Reserva |
Algunas sirven para almacenar aminoácidos que sirvan para formar nuevas proteínas durante el desarrollo de un ser vivo | Ovoalbumina (clara de huevo), lactoalbumina (leche), gliadina (semilla de trigo) |
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| Transportadora |
Son capaces de transportar sustancias (oxígeno, lípidos, etc.) de un lugar a otro |
Hemoglobina (sangre de vertebrados), hemocianina (sangre de moluscos) |
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| Defensa |
Son capaces de defender a un ser vivo neutralizando sustancias extrañas o reparando lesiones |
Inmunoglobulinas, trombina (coagulación) |  |
| Contráctil |
Participan en el movimiento de los seres vivos además de formar estructuras diseñadas para poderse mover en organismos unicelulares (cilios y flagelos). | Actina, miosina, tubulina, etc. |
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| Hormonal |
Algunas actúan como hormonas |
Insulina, hormona del crecimiento, etc. |
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| Enzimática | Muchas actúan como enzimas, controlando la velocidad de las reacciones químicas que se producen en un ser vivo. |
Catalasa, lipasa, peptidasas, etc. |
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Imágenes bajo licencia Creative Commons, fuente: Wikipedia. Histonas, hematíes, Actina-Miosina, Hormona (insulina),
Imágenes de dominio público, fuente: Wikipedia. Yema de huevo, Inmunoglobulinas, Acción enzimática.
Para saber más
Una de las propiedades más características de las proteínas es su especificidad. El funcionamiento de la mayoría de las proteínas se basa en la unión selectiva con diferentes moléculas. Esta especificidad se basa en el plegamiento particular de cada proteína que, en último término, depende de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria).
Glóbulos normales junto a falciformes. Imagen de dominio público. |
Por lo tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria (si la tiene) que provoca la alteración de la geometría de su superficie y, en consecuencia, la disminución o pérdida de su funcionalidad biológica. Un ejemplo de esto lo constituye la anemia falciforme. La hemoglobina presenta una estructura cuaternaria que le permite captar moléculas de O2 de los pulmones y liberarlos más tarde en los tejidos. Se ha descubierto que en los enfermos de anemia falciforme en una de las cadenas de la molécula de hemoglobina existe una sustitución en la posición 6 del aminoácido valina por el ácido glutámico (que presenta la hemoglobina normal), esta diferencia causa una alteración de la estructura que dificulta la captación y transporte de O2. Como consecuencia los glóbulos rojos aparecen deformados (glóbulos falciformes) |